COLLAGEN Parodontologie Modul
I-EINLEITUNG:
Kollagen ist der im Körper am häufigsten vorkommende Eiweißstoff (30 bis 35 % aller Körperproteine). Es ist der wesentliche Bestandteil der extrazellulären Matrix des Bindegewebes.
Dieses Glykoprotein ist ein Bestandteil aller Zahngewebe mit Ausnahme des Zahnschmelzes und spielt daher eine wichtige Rolle bei der Entwicklung, Struktur und Physiologie des Zahns und seines Stützgewebes.
Es ist Teil von zwei Arten von Bindegewebe:
-Weichgewebe: Pulpa, Parodontium, Zahnfleischlederhaut
-mineralisiertes Gewebe: Dentin, Zement, Alveolarknochen.
II-DEFINITION:
Kollagen ist ein extrazelluläres faseriges Glykoprotein, dessen Struktureinheit TROPOCOLLAGEN ist . Kollagen ist in unlösliche Fasern organisiert, die sehr zugfest sind. Dies erklärt, warum es der Hauptbestandteil ist, der Bindegewebe wie Knochen, Zähnen, Knorpel, Sehnen, Bändern und der faserigen Matrix der Haut und Blutgefäße Festigkeit verleiht.
Es kommt auch in der extrazellulären Matrix des Bindegewebes vor.
III-TROPOKOLLAGEN:
Tropokollagen ist eine Dreifachhelix aus 03 Polypeptidketten, genannt Alpha α, mit einer Länge von 240–300 nm und einem Durchmesser von 1,5 nm; sein Molekulargewicht beträgt 300000
Jede Alpha-Kette besteht aus einer Sequenz sich wiederholender Aminosäuren (Gly-ab) :
-Glycin ist immer in jeder zweiten oder dritten Aminosäure vorhanden,
-das a , das häufig ein Prolin ist,
-das b -Hydroxyprolin.
Die Zahl der Aminosäuren, aus denen eine dieser Alphaketten besteht, wird auf 1050 geschätzt, wobei mehr als 1000 davon, mit Ausnahme der Aminosäuren, die die beiden Enden der Kette bzw. die Telopeptide bilden, gemäß einem sich wiederholenden Triplett angeordnet sind.
Es fällt auf, dass ihm Tryptophan fehlt, was es von Serumproteinen unterscheidet, und dass es nur wenige schwefelhaltige Aminosäuren enthält, was es von Keratinen unterscheidet.
IV – DIE VERSCHIEDENEN KOLLAGENARTEN:
Es gibt mindestens 16 verschiedene Kollagentypen im menschlichen Körper, die häufigsten davon sind die Kollagentypen (I, II, III, IV, V).
Abhängig von der Verteilung der Aminosäuren unterscheidet man 5 Typen von α- Ketten :
– 4 Ketten, genannt α 1 (von α 1 Typ 1 bis α 1 Typ 4);
– eine Kette namens α 2.
Je nach Verteilung dieser 5 Kettentypen innerhalb des Tropokollagens unterscheidet man die Kollagentypen, die das jeweilige Bindegewebe charakterisieren.
Kollagene mit identischen α-Ketten werden als homotrimer bezeichnet .
Kollagen, das aus zwei verschiedenen Ketten besteht, wird als heterotrimer bezeichnet.
V. Verteilung im Zahngewebe:
Kollagen ist ein wesentlicher Bestandteil des Bindegewebes und eine Komponente aller Zahngewebe mit Ausnahme des Zahnschmelzes. Es spielt eine wichtige Rolle bei der Entwicklung, Struktur und Physiologie des Zahns und seines Stützgewebes.
Vorwiegend kommen die Kollagentypen I und III vor.
Kollagen Typ I ist 7-mal häufiger als Kollagen Typ III.
Typ III befindet sich an den Papillen, um die Gefäße herum und unter der Basalmembran.
Kollagen Typ IV ist der Hauptbestandteil der Lamina densa der Basalmembranen.
-Auf Höhe des Alveolodentalen Bandes: Kollagen Typ I (ca. 80 %) und Typ III (ca. 15 %)
– Auf Ebene des Alveolarknochens stellt Kollagen Typ I 90 % der organischen Phase des Knochens dar.
-Der Zementanteil beträgt 50 bis 55 %; Es kommt in Form von Fibrillen des Typs 02 vor:
*Intrinsische Fasern: synthetisiert durch Zementoblasten
*Extrinsische Fasern: (Sharpey-Fasern)
VI-DIE BIOSYNTHESE VON KOLLAGEN:
Kollagen wird von Zellen natürlichen Ursprungs synthetisiert
mesenchymal (Stamm, Stroma und multipotent).
Diese Zellen können sich auf eine spezifische Art und Weise differenzieren
(Odontoblasten in der Pulpa, Osteoblasten im Knochengewebe,
Zementoblasten im Zellzement und Fibroblasten in
Bindegewebe).
Die Schlüsselzelle ist der Fibroblast : meist eine polymorphe Zelle
spindelförmig oder sternförmig, reich an Organellen (raues Retikulum,
Golgi-Apparat….) Die Zellmembran hat Falten
und Invaginationen, bei denen das Vorhandensein von Fibrillen beobachtet werden kann
von neu abgesondertem Kollagen.
Fibroblasten sind auch in der Lage, viele andere
Moleküle der Grundsubstanz (Zytokine, Wachstumsfaktoren, Enzyme, Elastinfasern, Glykosaminoglykane, Proteoglykane etc.) und spielen eine wichtige Rolle bei Gewebeheilungsprozessen oder der Aufrechterhaltung von Entzündungsreaktionen.
Die Kollagensynthese umfasst zwei Schritte, einen intrazellulären und einen extrazellulären.
A- DAS INTRAZELLULÄRE PHASE:
Es wird auf folgender Ebene durchgeführt:
-Granuläres endoplasmatisches Retikulum (GER).
-Vom Golgi-Apparat (GA).
-Exocytose-Vesikel (aus der AG).
- Auf der Ebene des granulären endoplasmatischen Retikulums:
1. Synthese von Prokollagen:
Dies ist die ribosomale Zeit: Nach der Transkription der DNA, die zur Bildung einer Kette von Messenger-RNA führt, welche die Synthese von Kollagen kodiert, kommen die O2-Teile des Ribosoms auf der Messenger-RNA zum Liegen, um die Translation zu ermöglichen; RNA-Transferase platziert dann die Aminosäuren, die der Kodierung der Messenger-RNA-Kette entsprechen, um die primäre Proteinstruktur zu bilden: eine gerade Polypeptidkette.
Alle drei Alphaketten werden gleichzeitig synthetisiert
Diese Ketten haben zusätzliche Polypeptide an den N- und COOH-Termini oder „Pro“-Regionen.
2. Hydroxylierung von Prokollagen:
Hydroxylierung von Prolin und Lysin führt zur Bildung von Hydroxyprolin und Hydroxylysin.
Für die Hydroxylierung sind O2, Eisen und Ascorbinsäure (Vitamin C) erforderlich.
- Auf der Ebene des Golgi-Apparats:
3. Glykosylierung:
Auf die Hydroxygruppen bestimmter Hydroxylysine werden durch Übertragung von UDP-Galactose und UDP-Glucose Saccharideinheiten (Galactose bzw. Glycosylgalactose) aufgepfropft.
Dieser Schritt dauert bei Anwesenheit von Magnesium 4 Minuten.
4. Bildung des Propellers:
Nach der Freisetzung aus den Ribosomen werden die drei Alphaketten des Prokollagens parallel ausgerichtet und schrauben sich zu einer Helix zusammen, wodurch Protropokonlagen entsteht.
Diese Assoziation wird durch die Bildung von Disulfidbrücken initiiert und stabilisiert.
- Auf der Ebene der Exocytosevesikel: Extrusion von Tropokollagen
Sobald die Exocytosevesikel mit der Zytoplasmamembran in Kontakt kommen, öffnen sie sich zum extrazellulären Medium und das Protropokollagenmolekül wandelt sich dank der Prokollagenpeptidase, die die Enden des Moleküls (die Koordinationspeptide) abschneidet, in ein Tropokollagenmolekül um (Spaltung).
B- Das extrazelluläre Stadium oder die Reifung des Kollagens:
Dies führt zur Bildung von Kollagenfibrillen durch:
- Spaltung der Pro-Regionen: Zunächst erfolgt die Spaltung der „Pro“-Regionen durch Prokollagen-Peptidasen, extrazelluläre Proteasen, wodurch das Tropokollagen freigesetzt wird.
- Bildung von Aldehydfunktionen: Dies geschieht durch die oxidative Desaminierung von Lysin und Hydroxylysin unter dem Einfluss einer Lysyloxidase.
- Polymerisation: Bildung intermolekularer Brücken zwischen diesen benachbarten Tropokollagen-Aldehydfunktionen, um deren Bindung zu ermöglichen
Bildung von Kollagenfasern
VI. Regulierung der Kollagenproduktion:
Obwohl über die Mechanismen der Transkriptionsregulation noch viel zu erforschen ist, weiß man, dass bestimmte Moleküle das Expressionsniveau von Kollagenen verändern:
- TGF-β (Transforming Growth Factor) erhöht die Transkription von Genen, die den extrazellulären Matrixproteinen entsprechen, macht aber auch Kollagen-mRNA stabiler,
- Interferon γ (IFN-γ) ist ein von Lymphozyten produziertes Zytokin. IFN-γ verringert sowohl die Fibroblastenproliferation als auch die Typ-I-Kollagensynthese durch diese Zellen
- TNF-α (Tumornekrosefaktor α) und Interleukin-1 sind zwei weitere Zytokine, die die Kollagenproduktion regulieren, und beide werden von Makrophagen produziert. Obwohl ihre Wirkungsmechanismen unterschiedlich sind, sind ihre Ergebnisse ähnlich: Sie stimulieren die Proliferation von Fibroblasten, hemmen jedoch die Produktion von Kollagen Typ I und erhöhen die Produktion interstitieller Kollagenasen und damit den Abbau von Kollagen.
VII- Kollagenabbau:
A- Phagozytischer Mechanismus:
Dies ist der Mechanismus, mit dem die Zelle ein festes Element einfängt, um es zu verdauen. Die phagozytierende Zelle hat im Allgemeinen eine sehr bewegliche Membran, die hyaluroplasmische Schleier bildet und möglicherweise in der Lage ist, sich zu verflüssigen, um das Partikel zu umgeben.
Die Phagozytose wird von mehreren Zellen mit phagozytischer Aktivität durchgeführt: Fibroblasten mit abbauender Aktivität, Osteoklasten und Zementoklasten.
Diese Phagozytose erfolgt in den folgenden drei (3) Phasen:
-Adhäsion und Einfangen: nach Anziehung und Anhaftung des Fremdkörpers an der Zellmembran.
– Aufnahme (oder Aufnahmephase): Das Produkt wird in der Zelle in einer Vakuole, einem sogenannten Phagosom, aufgenommen.
-Verdauung (oder intrazytoplasmatische Zerstörungsphase): Die Fusion des Phagosoms mit Lysosomen (Enzymen) ist der Ursprung des Phagolysosoms, wo die Zerstörung des Fremdkörpers stattfindet.
B-Enzymatischer Mechanismus:
Dies wird durch proteolytische Enzyme durchgeführt, zum Beispiel Gewebekollagenasen, die von mehreren Zellen mit Makrophagenaktivität synthetisiert werden können: Fibroblasten mit abbauender Aktivität, Osteoklasten und Zementoklasten …
Gewebekollagenase liegt im extrazellulären Milieu in inaktiver Form (Prokollagenase) vor und wandelt sich unter dem Einfluss von Aktivatoren (Zytokine, Bakterien etc.) in echte aktive Gewebekollagenase um, so dass sie durch Inhibitoren (Serumproteine, Östrogenhormone etc.) wieder inaktiviert werden kann.
Die Regulierung der kollagenolytischen Aktivität hängt vom Kollagentyp selbst (Typ II widerstandsfähiger als Typ I), dem Alter, Temperatur- und pH-Schwankungen sowie bestimmten Proteinen und Hormonen ab.
VII- Physiologie des Kollagens:
1-Kollagen ist Teil der extrazellulären Matrix: Es ist einerseits für den Zusammenhalt des Gewebes verantwortlich; und verleiht andererseits verschiedenen Geweben Festigkeit, Flexibilität und Elastizität.
2- Widerstand und Festigkeit: Kollagen widersteht Zug und ist für Heilungsprozesse unerlässlich.
3-Strukturprotein: Es ist beteiligt am Aufbau von: Haut, Sehnen, Knochen, insbesondere: Typ I (zum Beispiel).
4-Kollagen umdrehen:
Es handelt sich um das Gleichgewicht zwischen synthetisiertem und abgebautem Kollagen, wobei der Fibroblast die Schlüsselzelle ist.
Die Erneuerung der desmodontalen Kollagenfasern ermöglicht die Kontrolle der dentalen Mikrobewegungen.
Das Kollagen des Desmodonts erneuert sich fünfmal schneller als das der gingivalen Lederhaut und des Alveolarknochens und 15-mal schneller als das der Dermis. Mit zunehmendem Alter verlangsamt sich dieser Erneuerungsprozess jedoch.
5-Mineralisierung: Das Vorhandensein von Kollagen ist für die Mineralisierung unerlässlich.
6-der Ausbruch: Durch das Spiel der Kollagenerneuerung: Das neu synthetisierte Molekül ist länger; Bei diesem Vorgang entstehen Spannungskräfte, die eine Bewegung und den Durchbruch des Zahns bewirken.
X-FAZIT:
Kollagen ist ein wesentlicher Bestandteil des Bindegewebes , es ist Teil der Zusammensetzung allen parodontalen Gewebes und spielt eine wichtige Rolle bei der parodontalen Reparatur und Regeneration . Eine Veränderung wirkt sich auf die Gesundheit des Zahnbetts aus.
COLLAGEN Parodontologie Modul
Bei verlagerten Weisheitszähnen kann eine Operation erforderlich sein.
Zirkonkronen sind stark und ästhetisch.
Zahnfleischbluten kann ein Hinweis auf eine Parodontitis sein.
Unsichtbare kieferorthopädische Behandlungen werden immer beliebter.
Unsichtbare kieferorthopädische Behandlungen werden immer beliebter.
Moderne Zahnfüllungen sind langlebig und diskret zugleich.
Interdentalbürsten sind ideal für enge Zwischenräume.
Eine gute Zahnhygiene verringert das Risiko von Herz-Kreislauf-Erkrankungen.